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En étudiant la protéine Cdc48 chez les plantes, Claire Rosnoblet, David Wendehenne et al. élucident pas à pas la régulation de la dégradation des protéines.

En étudiant la protéine Cdc48 chez les plantes, Claire Rosnoblet, David Wendehenne et al. élucident pas à pas la régulation de la dégradation des protéines
L’équilibre entre la synthèse et la dégradation des protéines, ou homéostasie, est indispensable à la survie cellulaire. La dégradation des protéines est notamment orchestrée par le système ubiquitine protéasome (UPS), qui assure la protéolyse de cibles identifiées par une modification post-traductionnelle : l’ubiquitination. La protéine Cdc48, très bien conservée au cours de l’évolution, est une enzyme dont le rôle en tant qu’acteur du système UPS a été bien caractérisée chez la levure et les mammifères. Qualifiée de couteau suisse cellulaire, Cdc48 est en effet impliquée dans les processus d’ubiquitination et de contrôle qualité des protéines dans un grand nombre de voix de signalisation au niveau nucléaire, cytosolique et en association avec les membranes de la plupart des organites. Au laboratoire, nous avions précédemment mis en évidence que Cdc48 est mobilisée lors de la mise en place de la réponse immunitaire chez les plantes. En particulier elle contribue à la régulation de la réponse hypersensible, un processus de mort cellulaire programmée des cellules végétales exprimant une réponse immunitaire. Dans cet article, nous montrons chez une plante modèle, le tabac, que Cdc48 interagit physiquement avec le protéasome, régule l’homéostasie de l’ubiquitine et de différents acteurs de l’UPS dont les sous-unités protéasomale. De plus sa surexpression favoriserait la dégradation d’une protéine répresseur de la réponse hypersensible. Ces résultats renforcent l’hypothèse d’un rôle de la machinerie de dégradation des protéines dans la réponse immunitaire des plantes et mettent en évidence la conservation des principales fonctions de Cdc48 entre les plantes, les levures et les mammifères.
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En étudiant la protéine Cdc48 chez les plantes, Claire Rosnoblet, David Wendehenne et al. élucident pas à pas la régulation de la dégradation des protéines
L’équilibre entre la synthèse et la dégradation des protéines, ou homéostasie, est indispensable à la survie cellulaire. La dégradation des protéines est notamment orchestrée par le système ubiquitine protéasome (UPS), qui assure la protéolyse de cibles identifiées par une modification post-traductionnelle : l’ubiquitination. La protéine Cdc48, très bien conservée au cours de l’évolution, est une enzyme dont le rôle en tant qu’acteur du système UPS a été bien caractérisée chez la levure et les mammifères. Qualifiée de couteau suisse cellulaire, Cdc48 est en effet impliquée dans les processus d’ubiquitination et de contrôle qualité des protéines dans un grand nombre de voix de signalisation au niveau nucléaire, cytosolique et en association avec les membranes de la plupart des organites. Au laboratoire, nous avions précédemment mis en évidence que Cdc48 est mobilisée lors de la mise en place de la réponse immunitaire chez les plantes. En particulier elle contribue à la régulation de la réponse hypersensible, un processus de mort cellulaire programmée des cellules végétales exprimant une réponse immunitaire. Dans cet article, nous montrons chez une plante modèle, le tabac, que Cdc48 interagit physiquement avec le protéasome, régule l’homéostasie de l’ubiquitine et de différents acteurs de l’UPS dont les sous-unités protéasomale. De plus sa surexpression favoriserait la dégradation d’une protéine répresseur de la réponse hypersensible. Ces résultats renforcent l’hypothèse d’un rôle de la machinerie de dégradation des protéines dans la réponse immunitaire des plantes et mettent en évidence la conservation des principales fonctions de Cdc48 entre les plantes, les levures et les mammifères.
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